"Klassische" Kupferzentren in Proteinen

Kupfer spielt bei zahlreichen biologischen Prozessen, die mit Elektronenübertragungsreaktionen verbunden sind, eine Rolle. Seine Funktionen reichen vom einfachen Elektronentransfer über die Sauerstoffaktivierung bis hin zum Sauerstofftransport.

 

Damit haben die Kupferproteine häufig gleiche Funktionen, wie sie auch von Eisenzentren übernommen werden. Das ist ein weiterer Beleg dafür, dass die natürliche Evolution "erfolgsorientiert" und nicht "strukturorientiert" ablief. Ein instruktives Beispiel dafür ist das Enzym Nitritreduktase, dessen reaktives Zentrum sowohl ein Häm-Eisen-Komplex als auch ein Kupferkomplex vom Typ 1 sein kann.

 

Kupferproteine werden häufig nach Typen unterschieden, die sich von der Struktur der Umgebung des Metall-Ions bzw. spektroskopischen Eigenschaften des Zentrums (EPR-Signal, Farbe etc. ableiten).

Typ I ("Blaue" Kupferproteine)

Typ II ("Nichtblaue" Kupferproteine)

 

Typ III (Dimere)

 

 

  • stark verzerrte Koordinationssphäre (3+1) aus 2x Histidin, 1x Methionin, 1x Cystein
  • Absorption bei ca. 600 nm (blau)
  • EPR-Spektrum mit kleiner Cu-Kopplung und g-Wert-Anisotropie
  • weitgehend planare Koordinationssphäre aus 3x Histidin und 1x H2O oder Substratmolekül
  • schwache Absorptionen im sichbaren Bereich
  • EPR-Spektrum mit axialer Symmetrie ("normales" EPR-Spektrum)
  • sauerstoffüberbrückte Dimere mit einem Cu-Cu-Abstand von ca. 360 pm
  • nach Sauerstoffaufnahme intensive Absorptionen bei 350 nm und 600 nm
  • EPR-inaktiv; antiferromagnetisch gekoppelte d9-Zentren
BeispielePlastocyanin, Azurin, Nitrit-
                 Reduktase
Beispiele: Galactose-Oxidase, Amin-Oxidasen, Dopamin-
                 Monooxygenase
Beispiele: Hämocyanin, Tyrosinase