Schwefel, Selen

    

 

 

Schwefel ist als Bestandteil der Aminosäuren Cystein und Methionin in praktisch allen Proteinen vertreten. Ihre funktionellen Gruppen (Thiolat-Gruppe in Cystein und Thioether-Funktion in Methionin) werden häufig als Koordinationsstellen für Metallatome an Proteinen verwendet.

 

Typische thiophile Metalle in Biomolekülen sind Zink, Kupfer und Wolfram (bekannt sind auch spezifische Mechanismen zur Entfernung toxischer Schwermetallionen aus Zellen, vgl. Quecksilber-Entgiftungsprotein).

Eisen-Schwefel-Cluster sind an zahlreichen Elektronentransfer-Reaktionen beteiligt und damit Hauptkomponenten vieler Enzyme. Die Oxidation von Thiolgruppen läuft im physiologischen pH-Bereich ab und dadurch gebildete Disulfidbrücken sind in Proteinen häufig zu finden.

 

Der Metabolismus von H2S, der unter Freisetzung von elementarem Schwefel verläuft, repräsentiert eine archaische Form der biologischen Energiegewinnung.

 

Selen ist ein wichtiges Spurenelement, das in einer Reihe von Enzymen (jedoch meist in sehr kleinen Konzentrationen) vertreten ist. Die biologische Bedeutung von Selen ist sehr wahrscheinlich sehr vielfältig und geht über die zunächst diskutierte Rolle als physiologischer Radikalfänger hinaus.

 

Selen verfügt über eine sehr geringe therapeutische Breite, d.h. sowohl Selenmangel als auch Selenüberangebot führen zu ernsthaften Schädigungen.

 

Typische Selenmangelerscheinungen sind die Keshan-Krankheit (Herzschwäche bei Jugendlichen in Selenmangelgebieten), Selenüberangebot führt zu Huferkrankungen bei Tieren, die auf selenreichen Böden grasen.