Manganhaltige Superoxiddismutase aus Escherichia coli
Superoxiddismutasen katalysieren den raschen Abbau des beim Sauerstoffmetabolismus entstehenden toxischen Superoxid-Ions, O2- durch Disproportionierung:
2 O2- + 4 H+ → O2 + 2 H2O2
Das dabei entstehende (ebenfalls toxische) Produkt Wasserstoffperoxid wird durch Katalasen weiter zu Wasser und O2 abgebaut.
Im reaktiven Zentrum der Superoxiddismutase können verschiedene Metalle stehen. Neben eisen-, zink- und kupferhaltigen Vertretern sind auch manganhaltige Superoxiddismutasen bekannt.
Das manganhaltige Enzym in Escherichia coli ist ein Tetramer, in dessen Untereinheiten jeweils ein Manganatom enthalten ist. Das Metallatom ist dabei jeweils von drei Histidin-Resten, einem Asparagin-Rest und einem Hydroxo-Liganden koordiniert.
Koordinationsumgebung der Mn-Atome
Im gleichen Bakterium wird die Funktion des Superoxid-Abbaus von weiteren eisen-, zink- und kupferhaltigen Enzymen übernommen. Das unterstreicht die enorme Bedeutung dieser Reaktion.
Die Koordinationsumgebung der Metallionen unterscheidet sich dabei nur geringfügig. Das wird durch eine Gegenüberstellung ihrer Strukturen deutlich.