Hämoglobin
Die Bindung des Sauerstoffmoleküls führt zur Bewegung des Eisens in Richtung Ringebene (um ca. 0,12 Å).
Da das Eisen-Atom jedoch auch am proximalen Histidin koordiniert ist, führt seine Bewegung zu einer Änderung der Geometrie der gesamten Polypeptidkette. Diese Verzerrung des Proteingerüsts aktiviert ein weiteres Häm-Zentrum zur Sauerstoffaufnahme ("kooperativer Effekt").
Auf diesem Weg kommt es zur optimalen Beladung des Hämoglobinmoleküls mit mehreren O2-Molekülen.
Eine Veranschaulichung des kooperativen Effekts und der aus ihm resultierenden Dynamik des Hämoglobins zeigen die folgenden Animationen.