Kooperativer Effekt

 

Mit dem kooperativen Effekt wird die Fähigkeit der vier identischen Hämoglobin-Untereinheiten zur Veränderung ihrer Konformation beschrieben.

Ursache dafür ist die Aufnahme bzw. Abgabe eines O2-Moleküls an einer der Untereinheiten, was die anderen Hämoglobin-Domänen ihrerseits zur besseren Aufnahme bzw. Abgabe von Sauerstoff befähigt.
Eine makroskopische Konsequenz dieses molekularen Effekts ist die Fähigkeit des Hämoglobins, in Abhängigkeit von O2-Partialdruck und pH-Wert Sauerstoff zu binden.

Daraus ergibt sich eine erhöhte Bindung von O2 an Hämoglobin im Lungengewebe (hoher O2-Partialdruck, höherer pH-Wert) und eine bevorzugte Abgabe im Muskelgewebe (niedriger O2-Partialdruck, niedrigerer pH-Wert durch höheren CO2-Partialdruck).

Bewegungen am Häm-Zentrum

Bewegung in einer Untereinheit

Bewegung der vier Untereinheiten bei Aufnahme und Abgabe von O2