Nitrogenase - Mo-Fe-Protein

Der Eisen-Molybdän-Cofaktor des Enzyms Nitrogenase ist der eigentliche Ort der Stickstoff-Reduktion. Das Protein ist aufgrund der enormen Bedeutung der katalysierten Reaktion (vgl. Haber-Bosch-Verfahren) seit Jahrzehnten Gegenstand intensiver bioanorganischer Forschungen. Ursprünglich wurde davon ausgegangen, dass das mit klassischen analytischen Methoden zweifelfrei nachweisbare Molybdän die katalytisch wirksame Spezies ist (tatsächlich konnten im Labor Mo-Komplexe mit Distickstoff-Liganden sowie all dessen Reduktionsprodukte hergestellt und strukturell charakterisiert werden).

Die tatsächliche Struktur des reaktiven Zentrums konnte jedoch erst 1992 mit Hilfe der Proteinkristallographie bestimmt werden. Es besteht aus Eisen-Schwefel-Clustern und einer Mo-Homocitrat-Einheit. Die räumliche Anordnung der Metallkomponenten sowie die kristallographisch bestimmten Koordinationszahlen der beteiligten Metall-Atome (koordinativ vollständig abgesättigtes Mo und freie Koordinationspositionen an einigen Fe-Atomen der Eisen-Schwefel-Cluster) legten die Fe-Zentren als Bindungsstellen für die N2-Reduktion nahe.

 




Diese Annahme wurde 2002 scheinbar mit einer weiteren kristallographischen Untersuchung bestätigt, mit Hilfe derer ein im Zentrum der sechs nicht abgesättigten Fe-Atome befindliches Stickstoffatom nachgewiesen wurde. Neuerliche proteinkristallographische und Magnetresonanzuntersuchungen aus dem Jahr 2011 legen jedoch nahe, dass es sich bei dem Atom im Zentrum des FeS-Clusters um Kohlenstoff handeln könnte (Science, 2011, 334, 940).
Beachte! Es wurden auch funktionsfähige Nitrogenasen ohne Molybdän isoliert.

 

  monomere Einheit

  Lage der Fe-Mo-Einheit (reaktives Zentrum)

  räumlich naher Fe-Cluster (Elektronenübertragung)

 

  Fe-Mo-Cofaktor

  Eisen-Schwefel-Cluster

  koordinativ nicht abgesättigte Fe-Atome

  zentrales Stickstoffatom

  Mo-Atom mit Citrat- und Histidin-Liganden